Estudo inédito de três proteínas da bactéria Xylella fastidiosa, causadora do famoso “amarelinho”, apontou que uma enzima com atividade de hidroxinitrila liase, comumente encontrada nas plantas, pode fazer parte do sistema defensivo da bactéria. A descoberta foi da pesquisadora Célia Sulzbacher Caruso, do Instituto de Química de São Carlos (IQSC) da Universidade de São Paulo (USP), em sua tese de doutorado Clonagem, expressão e caracterização de proteínas recombinantes de Xylella fastidiosa.
Nas plantas, a proteína hidroxinitrila liase é utilizada para produzir uma substância tóxica contra seus agressores, que podem ser fungos, insetos ou bactérias, chamada ácido cianídrico. A X. fastidiosa também possui essa proteína, mas a utiliza para neutralizar a ação defensora do ácido. Isso é possível porque o processo de produção do ácido é reversível, ou seja, a hidroxinitrila utiliza o ácido cianídrico para produzir as substâncias que deram origem ao próprio ácido nas plantas, e que são inofensivas ao organismo da bactéria. O fato explicaria a resistência do “amarelinho” contra alguns pesticidas, feitos de cianidrinas – substância que origina o ácido cianídrico nos vegetais.
Célia também estudou outras duas proteínas da X. fastidiosa: a proteína D do sistema de transporte e secreção Tat (TatD) e a corismato sintase. Para a primeira, embora tenha sido clonada com sucesso nas bactérias-teste E. coli, não foi descoberta sua função por não ter sido possível isolá-la na forma pura para estudos de atividade. Acredita-se, entretanto, que ela também esteja ligada à proteção da X. fastidiosa, talvez “expulsando” determinadas substâncias para fora da membrana da célula.
Já para a corismato sintase, foi comprovada sua participação ativa no funcionamento da bactéria. Essa proteína faz parte de uma via chamada chiquimato, existente também em fungos, plantas e insetos, mas inexistente em humanos, e por isso é alvo constante para busca de novos fármacos. Ela é responsável pela produção de aminoácidos essenciais para o metabolismo desses organismos. A pesquisadora conseguiu caracterizar a substância, ou seja, definir sua estrutura, seu “formato geométrico”, o que facilitará estudos posteriores com o objetivo de tentar inibir a ação da enzima. “Descobrir como inibir a corismato sintase pode levar ao desenvolvimento de um novo pesticida, por exemplo. Ou então até mesmo a um possível remédio para a tuberculose. Será muito útil para a indústria farmacêutica”, explica a cientista.
GENOMA E PARCERIAS
A idéia para o doutorado partiu dos resultados do Projeto Genoma, publicado em 2000, em que o Brasil seqüenciou todo o DNA da Xylella fastidiosa, que causa danos nas plantações de cítricos (laranja, limão, tangerina). Foi a primeira experiência bem-sucedida do País nessa área.
A partir da listagem de proteínas da bactéria e com o auxílio da professora Eliana Lemos, do Departamento de Tecnologia da Faculdade de Ciências Agrárias e Veterinárias de Jaboticabal, da Universidade Estadual Paulista (Unesp), Célia escolheu essas três proteínas para seu trabalho. Os critérios foram, entre outros, o que os estudos poderiam trazer de novo para a ciência e suas possíveis aplicabilidades na biotecnologia.
Na hora dos testes, Célia percebeu que o IQSC não teria todos os instrumentos que ela precisava. Foi então que encontrou o grupo de Biofísica Molecular “Sérgio Mascarenhas”, do Instituto de Física de São Carlos (IFSC), da USP. Com ajuda da professora Ana Paula de Araújo, a pesquisadora conseguiu realizar a clonagem, expressão, purificação e a caracterização do genes escolhidos.
MAIS INFORMAÇÕES
Célia Caruso
Telefone: (11) 5090-8708
Pesquisa orientada pelo professor Emanuel Carrilho
FONTE
Agência USP de Notícias
Telefone: (11) 3091-4411
:: Links referenciados
Faculdade de Ciências Agrárias e Veterinárias de Jaboticabal
www.fcav.unesp.br
Instituto de Química de São Carlos
www.iqsc.usp.br
Instituto de Física de São Carlos
www.ifsc.usp.br
Universidade Estadual Paulista
www.unesp.br
Universidade de São Paulo
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Agência USP de Notícias
www.usp.br/agen
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agenusp@usp.br
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